proteïnecrosslinking

Proteïnecrosslinking is het covalent koppelen van proteïne moleculen, waardoor kruislinks ontstaan tussen aminozuurresiduen. Crosslinks kunnen tussen verschillende eiwitten voorkomen of binnen één eiwit, wat de structuur en functionaliteit van eiwitnetwerken beïnvloedt. In levende organismen speelt crosslinking een rol bij weefselstabilisatie, extracellulaire matrix en signaaloverdracht; in laboratoriumomstandigheden wordt het gebruikt om eiwitcomplexen stabieler te maken of interacties vast te leggen.

Mechanismen van proteïnecrosslinking variëren. Enzymatisch‑: transglutaminases katalyseren de vorming van isopeptide banden tussen glutamine- en lysine residuen, wat leidt tot ε-(γ-glutamyl)lysine crosslinks. Disulfidebinding tussen cysteïne residuen dient eveneens als covalente crosslink. Niet‑enzymatisch: glycation kan leiden tot geavanceerde glycation endproducten (AGEs) zoals glucosepane, die crosslinks tussen eiwitten vormen. In onderzoek en biotechnologie worden chemische crosslinkers gebruikt, zoals bifunctionele reagentia glutaraldehyde, DSS of BS3, om eiwitinteracties te induceren of stabiliseren.

Toepassingen en implicaties: In vivo draagt proteïnecrosslinking bij aan de mechanische eigenschappen van weefsels zoals collageen en keratine en aan de stabiliteit van het extracellulaire matrix. In de voedingsindustrie kan kruislinking textuur en elasticiteit van producten verbeteren. In wetenschappelijk onderzoek helpt crosslinking bij het vastleggen van interacties en bij structurele analyses van eiwitcomplexen en macromoleculen.

Detectie en analyse: methoden omvatten SDS‑PAGE onder niet‑reducerende omstandigheden, Western blotting, en massaspectrometrie om gekoppelde peptiden te identificeren. Verschillende kruislinkers en enzymatische markeringen worden gebruikt om de aard en plaats van crosslinks te karakteriseren.

---