glycoproteïnemoleculen

Glycoproteïnemoleculen zijn eiwitten waaraan covalente, vaak complex gestructureerde koolhydraatgroepen (glykanen) zijn bevestigd. Deze glykanen variëren in lengte en samenstelling en beïnvloeden de oplosbaarheid, stabiliteit en interacties van de eiwitten. Glycoproteïnen komen voor als secreted moleculen, membraangebonden eiwitten en blootgestelde receptoren; ze spelen een sleutelrol bij cel‑celcommunicatie, adhesie en immuun herkenning. Ze kunnen bovendien de circulatiehalfwaardetijd van eiwitten in het bloed beïnvloeden.

Glycosylatie vindt doorgaans plaats in het endoplasmatisch reticulum en het Golgisysteem. Bij N‑glycosylatie wordt een glykan bevestigd aan de zijgroep van asparagine within een consensusvolgorde Asn‑X‑Ser/Thr. O‑glycosylatie gebeurt meestal op serine- of threonine-residuen zonder een strikt consensuspatroon. Daarnaast bestaan er andere typen glycosylatie, zoals O‑GlcNAc in cellulaire compartimenten, maar deze komen minder vaak voor in secreted glycoproteïnen.

Veelvoorkomende voorbeelden van glycoproteïnelike moleculen zijn immunoglobulinen (antilichamen), mucine­achtige slijm-eiwitten, receptoren op celoppervlak en glycoproteïnecomponenten van het extracellulaire matrix. De aanwezigheid van glykanen kan de recognitie door andere cellen en moleculen faciliteren, receptor‑ligandinteracties mogelijk maken en de stabiliteit of de doorlaatbaarheid van eiwitten beïnvloeden. Bloedgroepen (ABO) worden mede bepaald door glykanen op oppervlaktebloedcellen en plasma-eiwitten.

Klinisch relevante aspecten zijn onder meer stoornissen in glycosylering (congenitale glycosyleringsstoornissen), gewijzigde glycanpatronen bij verschillende ziekten zoals kanker en infectieziekten, en het gebruik van glycoproteïnen als medicijneiwitten en diagnostische biomarkers.