immunoglobulinen

Immunoglobulinen sind glycoproteine, die als Antikörper eine zentrale Rolle des adaptiven Immunsystems spielen. Sie werden überwiegend von Plasmazellen aus B-Lymphozyten produziert und erkennen spezifische Antigene wie Proteine, Polysaccharide oder Toxine.

Aufbau und Variabilität: Immunoglobulinen bestehen aus zwei identischen schweren Ketten und zwei identischen leichten Ketten, die ein Y-förmiges Molekül bilden. Die variablen Regionen der Ketten bilden die Antigenbindungsstellen und bestimmen die Spezifität. Die konstanten Regionen bestimmen die Klassen und die Effektorfunktionen. Leichte Ketten kommen als kappa oder lambda vor.

Klassen und Verteilung: Es gibt fünf Klassen von Immunoglobulinen beim Menschen: IgM, IgD, IgG, IgA und IgE. IgM ist häufig der erste Antikörper nach einer Infektion und liegt oft als Pentamer vor; IgG ist die am häufigsten vorhandene Serumklasse und vermittelt zahlreiche Effektorfunktionen; IgA dominiert in Schleimhäuten und sekretorischen Flüssigkeiten als Dimers; IgE ist mit Allergien und bestimmten Parasiteninfektionen assoziiert; IgD kommt vorwiegend als B-Zell-Rezeptor vor.

Funktionen: Immunoglobulinen binden Antigene und tragen zur Neutralisation, Agglutination und Opsono­sierung bei. Sie können Toxine neutralisieren und durch Bindung an Komplementrezeptoren die Komplementaktivierung auslösen, insbesondere IgG und IgM.

Entstehung und Diversität: Die Vielfalt entsteht durch genetische Rekombination der schweren und leichten Ketten, Klassenwechsel (Switch) und somatische Hypermutationen, wodurch die Affinität und Spezifität verbessert werden.

Klinische Bedeutung: Abnormale Immunoglobulinspiegel können auf Immunstörungen hinweisen. Immunoglobuline werden diagnostisch genutzt und therapeutisch in Form von Immunglobulinen (IVIG/SCIG) oder als monoklonale Antikörper eingesetzt.