Home

endopeptidasen

Endopeptidasen zijn proteolytische enzymen die peptidebindingen binnen polypeptideketens hydrolyseren, in plaats van aminozuren van de uiteinden af te knippen. Ze snijden interne bindingsplaatsen op specifieke locaties en leveren zo een rol bij spanning van eiwitten, eiwitafbraak en regulatie. Endopeptidasen worden onderverdeeld naar hun katalytische mechanisme in serineproteasen (bijvoorbeeld trypsine, chymotrypsine, elastase), cysteïneproteasen (bijvoorbeeld papain), aspartaatproteasen (bijvoorbeeld pepsine) en metalloproteasen (bijvoorbeeld matrixmetalloproteasen en thermolysine).

De verschillende katalse mechanismen variëren: serineproteasen gebruiken een serine-nucleofiel in een netwerk dat de ladingen tijdens

In fysiologische contexten omvatten endopeptidasen spijsverteringsenzymen die in de maag en dunne darm worden geproduceerd (pepsine

Activiteit wordt strikt gereguleerd om ongecontroleerde proteolyse te voorkomen. Veel endopeptidasen worden als inactieve zymogenen geproduceerd

Klinisch gezien is dysregulatie van endopeptidasen geassocieerd met aandoeningen als pancreatitis, ontstekingsziekten en invasie door kanker;

de
reactie
regelt;
cysteïne
proteasen
gebruiken
een
cysteïne-thiolaat;
aspartaatproteasen
vertrouwen
op
twee
aspartaatresiduen;
metalloproteasen
activeren
een
watermolecuul
met
een
gebonden
metaalion
voor
de
hydrolyse.
in
de
zure
maag;
trypsine,
chymotrypsine
en
andere
pancreatische
proteasen
in
de
dunne
darm)
en
intracellulaire
enzymen
zoals
caspases
die
apoptose
regelen.
Sommige
endopeptidasen
spelen
ook
een
rol
in
weefselremodellering
en
signaaltransductie,
waaronder
matrixmetalloproteasen.
en
vereisen
proteolytische
activatie.
Inhibitors
zoals
serpine(n),
cystatines
en
TIMPs
handhaven
de
balans
en
beschermen
weefsels
tegen
onbedoelde
werking.
gerichte
inhibitors
hebben
therapeutisch
nut
bij
ziekten
met
overtollige
proteolyse.