cysteïnethiolaat

Cysteïnethiolaat is de anionische vorm van cysteïne waarin de thiolgroep (-SH) is gedeprotoneerd tot (-S−). Deze cysteïnethiolaatvorm kan voorkomen in oplossing en in eiwitten, vooral onder omstandigheden waarin de thiolgroep wordt gedeprotoneerd door de lokale omgeving of door enzymatische activiteit.

Chemische eigenschappen: het thiolato-atoom fungeert als een sterk nucleofiel en een zacht base, wat resulteert in een hoge reactiviteit met elektrofiele substraten en metaalionen. De thiolaat heeft een negatieve lading en kan derhalve gemakkelijk met metalen binden, bijvoorbeeld aan Zn2+, Cu2+ of Fe2+/3+. De pKa van de thiol van cysteïne ligt normaal rond 8,3; in eiwitten en micro-omgevingen kan deze waarde variëren, waardoor de verhouding tussen cysteïnethiolaat en cysteïne afhankelijk is van de lokale structuur en pH.

Biologische rol en voorkomen: cysteïnethiolaten spelen een cruciale rol in biochemische processen. Ze functioneren als nucleofielen in enzymatische katlyse (bijvoorbeeld in cysteine proteasen waar een thiolate in de actieve site optreedt) en vormen vaak coördinatieplaatsen voor metaalionen in metalloproteïnen. Daarnaast is de thiolderivatie van cysteïne betrokken bij rodeox-signalen en regulatie via redox-wijzigingen, zoals disulfide-uitwisseling, S-glutathionylatie en omzettingen naar sulfenic/sulfinic/zoutoxidstoestanden.

Reactiviteit en verbindingen: cysteïnethiolaat kan reageren met elektroforele reagentia en elektroden, disulfidebindingen vormen met andere cysteïne-residuen, en kan worden geoxideerd tot sulfenzuur- of sulfinische toestanden. Deze eigenschappen maken het een sleutelonderdeel in katalyse, metaalbinding en rodeox-detectie in biologische systemen.