cysteïneresiduen

Cysteïneresidu is een aminozuurresidu in eiwitten dat de thioolgroep (-SH) van cysteïne bevat. De thioolgroep maakt cysteïne reactief en kan onder fysiologische omstandigheden protoneren of deprotoneren; in sommige eiwitomgevingen kan de SH-groep worden omgezet in een thiolate (-S−), wat de nucleofieliteit verhoogt en betrokken kan zijn bij katalyse of redoxreacties. De pKa van de SH-groep ligt bij vrije cysteïne rond ongeveer 8,3, maar in eiwitten kan die waarde sterk verschuiven door de lokale omgeving en interacties met andere residuen.

Disulfidebruggen vormen een belangrijke covalente stelregel voor cysteïne-residuen: twee cysteïne-residuen kunnen oxidatief met elkaar een S-S-binding vormen, waardoor cystine ontstaat. Disulfidebruggen stabiliseren de ruimtelijke structuur van veel eiwitten, met name extracellulaire eiwitten zoals immunoglobulinen, hormonen en keratine. In het cytosol blijven disulfidebruggen doorgaans gereduceerd door redoxenzymes zoals thioredoxine en glutaredoxine, waardoor de eiwitstructuur flexibel blijft.

Cysteïne speelt ook een rol in enzymatische katalyse en redoxbalans. In talrijke enzymen fungeert cysteïne als actief residu, bijvoorbeeld in cysteine proteasen en in redoxenzymes als thioredoxine en glutaredoxine. Daarnaast kunnen cysteïne-residuen post-translationele modificaties ondergaan, zoals S-nitrosylatie, S-palmitoylatie, S-sulfhydratie en S-glutathionylatie, wat de activiteit, lokalisatie of interacties van eiwitten kan reguleren.

Cysteïne kan ook metalen coördineren. Thiolgroepen kunnen metaalionen binden, wat onder meer voorkomt in zinkvingerdomeinen en ijzer-sulfide-clusters, waar cysteïne een cruciale rol speelt in structuur en katalyse.

Het aantal cysteïneresiduen varieert tussen eiwitten; hun ligging en toestand bepalen hun bijdrage aan stabiliteit, functie en rodeoxreacties. Fouten in cysteïne-residuen kunnen leiden tot misfolding of verlies van functie.