peptidasas

Las peptidasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas y péptidos, liberando aminoácidos. Actúan sobre sustratos que van desde dipeptidos hasta polipéptidos completos. Se clasifican en endopeptidasas, que rompen enlaces internos, y exopeptidasas, que eliminan aminoácidos terminales (aminopeptidasas y carboxipeptidasas). Muchas peptidasas se expresan como zimógenos que deben activarse por proteólisis.

Las principales clases catalíticas incluyen las serina proteasas (por ejemplo, tripsina y quimotripsina), las cisteína proteasas (papaína), las aspartato proteasas (p. ej., pepsina) y las metaloproteasas (con Zn2+ u otros iones). Cada una usa un mecanismo distinto; por ejemplo, las serina proteasas emplean un trío catalítico Ser-His-Asp, mientras las metaloproteasas activan una molécula de agua para atacar el enlace peptídico.

En la biología, las peptidasas participan en la digestión, la homeostasis de proteínas y la maduración de hormonas, péptidos señal y receptores. También remodelan la matriz extracelular (por ejemplo, las metaloproteinasas) y permiten la activación de proteínas virales o de complejos proteicos dentro de la célula.

En medicina e industria, son dianas terapéuticas y herramientas biotecnológicas. Los inhibidores de proteasas se emplean contra infecciones virales y para tratar ciertas enfermedades; por ejemplo, inhibidores de proteasas virales como los del VIH y fármacos que inhiben la enzima de la angiotensina para la hipertensión. En la industria alimentaria y de detergentes se usan proteasas para ablandar proteínas y facilitar procesos de fermentación y limpieza.

La clasificación y la nomenclatura se gestionan en bases de datos como Merops, que agrupan las peptidasas por familias y clanes según su mecanismo catalítico y similitud de secuencia.