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proteasas

Las proteasas, conocidas también como enzimas proteolíticas, catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicos en proteínas. Su función es fundamental en procesos como la digestión, el recambio de proteínas y la regulación de vías celulares mediante la proteólisis. Se clasifican principalmente por el tipo de residuo catalítico: serina, cisteína, aspartato y metaloproteasas, entre otros.

Las proteasas se agrupan en endopeptidasas, que rompen enlaces internos de una proteína, y exopeptidasas, que

En los organismos, las proteasas participan en la digestión, la degradación de proteínas en lisosomas (cathepsinas)

En la industria y la medicina, las proteasas tienen aplicaciones diversas. Se emplean en detergentes para limpieza

Las técnicas para estudiar proteasas incluyen ensayos con sustratos fluorogénicos, zymografía y espectrometría de masas para

degradan
aminoácidos
desde
los
extremos.
Las
principales
familias
incluyen:
serina
proteasas
(tripcina
y
quimotripsina),
cisteína
proteasas
(papaina,
caspasas),
aspartato
proteasas
(pepsina)
y
metaloproteasas
(matrix
metalo
proteinasas,
thermolisina).
Muchas
requieren
cofactores
como
iones
divalentes
(zinc,
calcio)
y
se
activan
a
partir
de
zimógenos.
y
el
procesamiento
de
antígenos
por
el
proteasoma
e
inmunoproteasoma.
También
intervienen
en
remodelación
tisular
y
en
la
señalización
celular.
Su
actividad
está
regulada
por
inhibidores
proteicos,
como
serpinas
y
TIMPs,
que
evitan
proteólisis
no
deseada.
de
tejidos
y
en
la
industria
alimentaria
(ablandamiento
de
carnes,
clarificación
de
jugos).
Son
dianas
terapéuticas
en
varias
enfermedades;
por
ejemplo,
proteasas
virales
o
humanas,
y
sus
inhibidores
se
utilizan
como
fármacos
(inhibidores
de
proteasas
virales,
como
los
de
VIH).
Se
obtienen
de
microorganismos,
plantas
y
animales,
y
su
ingeniería
mejora
especificidad
y
estabilidad.
identificar
sitios
de
ruptura
y
rutas
de
proteólisis.