antigenantistofinteracties

Antigeen-antistofinteracties zijn het specifieke bindingsproces tussen antigenen en antistoffen (immunoglobulinen), cruciaal voor de werking van het adaptieve immuunsysteem. Een antistof bestaat uit twee zware en twee lichte ketens; de variabele regio’s van deze ketens bevatten de paratopen die een antistof aan een epitop op een antigeen binden. Epitope kunnen lineair zijn (opeenvolgende aminozuren) of conformational (afstandspronomen in de driedimensionale structuur). Binding wordt bepaald door de complementariteit tussen paratoop en epitoop, gemeten aan affiniteit (sterkte van een enkele bindingsplaats) en aviditeit (totale bindingsterkte over meerdere bindingen).

De interacties verlopen hoofdzakelijk via niet-kovalente krachten: waterstofbruggen, ionische interacties, van der Waals-krachten en hydrophobe effecten. Occasioneel kunnen covalente bindingen bijdragen aan de stabiliteit van de complexen, maar dit komt zelden voor in fysiologische omstandigheden.

Wat betreft functionele consequenties, antigeen-antistofbinding kan leiden tot neutralisatie van virussen of toxines, opso­nisatie (bevordering van fagocytose), agglutinatie en precipitatie van antigenen, en activatie van het complement­systeem via de klassieke route. De Fc-regio van het antistof kan verbinding maken met Fc-receptoren op cellen of met componenten van het complementsysteem, wat aanvullende effectorfuncties kan oproepen, zoals antibody-dependent cellular cytotoxicity.

Deze interacties vormen de basis van humorale immuniteit en zijn essentieel voor diagnostiek (bij immunoassays) en therapeutische antistoffen. Factors zoals temperatuur, pH en ionische sterkte kunnen affiniteit en aviditeit moduleren, terwijl cross-reactiviteit kan leiden tot herkenning van soortgelijke epitopen en soms auto-immuniteit. Affiniteitmaturatie en isotype switching versterken doorgaans de kwaliteit van antistofresponsen.