bindingsspecificiteit

Bindingsspecificiteit is de neiging van een molecuul om bepaalde liganden met voorkeursbinding te herkennen en te binden boven andere liganden. Deze voorkeur is kwalitatief: het gaat om welke liganden daadwerkelijk kunnen worden gebonden, niet uitsluitend om de sterkte van de binding. Bindingaffiniteit meet daarentegen hoe sterk een binding is (bijv. via Kd); specificiteit beschrijft welke liganden in aanmerking komen en welke uitgesloten blijven.

Factoren die bindingsspecificiteit bepalen, zijn onder meer de vormcomplementariteit tussen bindingseigenschap en ligand, elektronische eigenschappen zoals lading en dipoolmomenten, waterstofbruggen en hydrophobe interacties. Daarnaast spelen de chemische omgeving van de bindingsplek, de flexibiliteit van de macromolecuul, en het vermogen tot induced fit of conformational selection een rol. Post-translationele modificaties en allosterie kunnen de voorkeur voor bepaalde liganden vergroten of verkleinen.

Voorbeelden vinden we op diverse niveau’s: enzymen tonen substrate-spécificiteit (bijv. trypsine snijdt na Lys/Arg), receptor-ligand systemen vertonen selectiviteit voor specifieke signalen, en transcriptiefactoren herkennen consensus-DNA-sequenties. Antilichamen, lectines en andere bindingeiwitten illustreren ook hoe binding specificiteit belangrijk is in immunologie en glycobiologie.

Meting van specificiteit gebeurt vaak via vergelijking van bindingsconstanten zoals Kd of Ki, of via selectiviteitsindices in assays. Context en organismeniveau kunnen de waargenomen specificiteit beïnvloeden, waardoor cross-reactiviteit soms een aanwijzing is voor reducerende specificiteit.

Toepassingen liggen in geneesmiddelenontwerp en targetselectiviteit, diagnostische en biotechnologische instrumenten, en in de evolutie van moleculaire herkenningssystemen.