bindingsgraad

Bindingsgraad is een term die aangeeft in welke mate bindingen op een doelmolecuul, zoals een receptor, eiwit of mineraaloppervlak, bezet zijn door een binding partner. Ze wordt doorgaans uitgedrukt als de verhouding van gebonden ligand tot het totale beschikbare ligand (gebonden plus vrije ligand) en kan ruwweg worden uitgedrukt als een procent of een fractie van 0 tot 1. In veel contexten beschrijft bindingsgraad dus de mate van bezetting van binding sites bij een gegeven concentratie van het bindingsmolecuul.

In de biochemie en farmacologie volgt de bindingsgraad meestal een karakteristieke relatie met de ligandconcentratie. Voor eenvoudige 1:1-binding aan identieke sites voldoet de bezettingsgraad vaak aan de Langmuir-iso­therm: Y = [L] / (Kd + [L]), waarbij [L] de vrije ligandconcentratie is en Kd de dissociatieconstante. In meer complexe systemen kan de Hill-vergelijking gelden: Y = [L]^n / (Kd^n + [L]^n), waarbij n de cooperativiteitsfactor is. De bindingsgraad is een cruciale parameter omdat alleen de vrije fractie van een medicijn of ligand vaak actief is.

Contexten waar bindingsgraad van belang is, omvatten farmacologie (hoeveelheid vrije drug in het bloed), toxicologie, biochemie (receptoractiviteit), en milieu- en materiaalkunde (binding van verontreinigingen aan bodems en materialen). Factoren zoals temperatuur, pH, ionensterkte, aanwezigheid van concurrerende liganden en allostere effecten beïnvloeden de bindingsgraad aanzienlijk.

Samengevat geeft bindingsgraad een kwantitatieve maat voor de bezetting van bindende sites en is zij nauw verbonden met concepten als affiniteit, capaciteit en occupan­cy.