Aramidebindingen

Aramidebindingen is niet de gangbare term in de chemie; meestal wordt gesproken van amidebindingen. Een amidebinding is een covalente verbinding tussen de koolstoffaand van een carbonylgroep en een stikstof van een aminogroep, waarbij water vrijkomt bij de vorming (dehydratie). In de biochemie vormen amidebindingen de peptidebindingen die aminozuren aan elkaar koppelen tot eiwitten. Ook in polyamiden, vaak aangeduid als aramidepolymeren, komen herhaalde amidebindingen voor die samen duurzame materialen vormen.

De amidebinding heeft door resonance een gedeeltelijk dubbele-bindingkarakter tussen de C-N-binding. Dit zorgt voor planair karakter van het amidefragment en beperkt de rotatie around de C-N as. Bij peptiden verloopt deze rotatie meestal in trans-configuratie, wat invloed heeft op de ruimtelijke structuur en vouw van eiwitten.

In biologische context ontstaan peptidebindingen door een condensatiereactie, meestal gesuperviseerd door ribosomen en andere enzymen. In synthetische chemie worden amidebindingen gevormd met behulp van verschillende koppelingstechnieken en activaties van carboxyl-derivaten, vaak met hulp van koppelingen zoals carbodiimiden. Amidebindingen kunnen onder zure of basische omstandigheden hydrolyseren, wat doorgaans langzaam gebeurt voor stabiele amidebindingen en afhankelijk is van de omgeving.

Wat betreft aramidepolymeren (polyamiden) leveren amidebindingen de basis voor mechanische sterkte en hittebestendigheid. Door uitgebreide waterstofbinding tussen polymeren ontstaan eigenschappen zoals hoge treksterkte, slijtvastheid en kristalliniteit, die bepalend zijn voor toepassingen in beschermende uitrusting, textiel en composietmaterialen. De specifieke eigenschappen hangen af van de monomeren en de mate van cristalliniteit van het polymeer.