amidebindingen

Een amidebinding is een covalente binding tussen een koolstofatoom van een carbonylgroep (C=O) en een stikstofatoom van een amide. De algemene formule is R-CO-NR'R'', waarbij de carbonylkoolstof direct aan de stikstof gebonden is. In biochemie is de peptidebinding een specifieke amidebinding tussen de carbonylfunctie van het ene aminozuur en de aminofunctie van het volgende aminozuur.

Eigenschappen en structuur. De amidebinding is sterk gepolariseerd door resonantie tussen de koolstofyl- en stikstoforbitalen. Hierdoor krijgt de C-N-binding gedeeltelijke dubbelbindingkarakter en is de binding relatief kort en stijf. De resonerende structuur leidt tot planare groepen rond C, O en N en beperkt de rotatie rondom de C-N-binding. In peptiden is de transconfiguratie ten opzichte van de C-N-binding meestal het meest voorkomend. Typische lengtes zijn ongeveer C=O ≈ 1,23 Å en C-N ≈ 1,32 Å. De stikstof in amiden is minder basisch dan in amines vanwege delokalisatie van het lone pair.

Vorming en voorkomen. Amidebindingen worden gevormd bij condensatiereactie tussen een carbonylderivaat (zoals een acid chloride, anhydride of carboxylaatzusderivative) en een amine, vaak met behulp van couplingreacties in organische synthese. In de biologie vormen aminozuren via opeenvolgende condensatiereacties achtereenvolgende amidebindingen die de polypeptiden en eiwitten vormen. Amiden komen ook voor als lactams en in diverse polymeren zoals nylon.

Reactie en hydrolyse. Amidebindingen zijn relatief stabiel onder fysiologische omstandigheden en verteren langzaam via acid- of base-katalyse of enzymatisch tijdens proteolyse. Hydroliseertype responses verschillen tussen primaire en N-substitueerde amiden en hangen af van de aard van de substituenten en de omgeving.

Types en voorbeelden. Primaire amiden hebben R-CO-NH2, secondaire amidebindingen hebben R-CO-NR'R'', en lactams omvatten cyclische amiden. Amidebindingen zijn functioneel essentieel in biologie en industrie, van eiwitten tot polyamiden.