quimotripsinas

Las quimotripsinas son proteasas serinas pertenecientes a la familia S1, conocidas principalmente como quimotripsinas pancreáticas en vertebrados. En humanos y otros mamíferos, la enzima actúa favoreciendo la hidrólisis de enlaces peptídicos tras residuos aromáticos o hidrofóbicos voluminosos, como fenilalanina, tirosina y triptófano. Su actividad se mantiene óptima en un rango de pH cercano a la fisiología y se ve potenciada por la presencia de Ca2+, que contribuye a la estabilidad estructural.

Estas enzimas se sintetizan como zimógenos, concretamente como quimotripsinógenos en el páncreas, y se activan por proteólisis, típicamente mediante la tripsina. El enzyme activo consta de cadenas ligeras y pesadas unidas por puentes disulfuro. Pertenece a la familia de proteasas serinas y presenta el conocido tríangulo catalítico His57–Asp102–Ser195, responsable de la hidrólisis del enlace peptídico.

La regulación de las quimotripsinas implica inhibidores de proteasas, tanto endógenos como exógenos. Entre los inhibidores endógenos figuran la α1-antitripsina, y entre los inhibidores sintéticos se encuentran compuestos como la quimostatina, que impiden la actividad enzimática.

En biotecnología y proteómica, las quimotripsinas se emplean para digerir proteínas antes de análisis por espectrometría de masas, facilitando la identificación de secuencias y la caracterización estructural. Deficiencias en su función pueden contribuir a la mala digestión de proteínas y a alteraciones en la función pancreática.