esteraseactiviteit

Esteraseactiviteit verwijst naar de katalytische hydrolyse van esterbindingen door esterases, enzymen die behoren tot de groep hydrolasen (EC 3.1.1). Esterases onderscheiden zich van lipasen doordat ze doorgaans eenvoudige esters afbreken onder fysiologische omstandigheden, terwijl lipasen zich richten op triglyceriden. In de biochemie is esteraseactiviteit een brede term die verschillende subklassen omvat, zoals carboxylesterases, arylesterases en de cholinesterasen (acetylcholinesterase en butyrylcholinesterase).

Meetmethoden en substraten: esteraseactiviteit wordt meestal gemeten met chromogene of fluorogene substraten, bijvoorbeeld p-nitrofenylesters zoals p-nitrofenylacetaat. De afgifte van p-nitrofenol wordt gemeten bij ongeveer 405 nm (of via fluorimetrie), en activiteit wordt uitgedrukt als micromol substraat omgezet per minuut per mg eiwit (units/mg). Substraatselectiviteit varieert per enzym, waardoor verschillende esterases uiteenlopende Km- en Vmax-waarden hebben. Inhibitors zoals organofosfaten kunnen esteraseactiviteit remmen.

Biologische en klinische betekenis: esteraseactiviteit speelt een centrale rol bij detoxificatie en metabolisatie van xenobiotica en geneesmiddelen. In lever en plasma zijn carboxylesterases en cholinesterasen betrokken bij afbraak en prodrug-activatie. Verlaagde cholinesterase-activiteit wordt gebruikt als biomarker bij blootstelling aan organofosfaten en bij andere toxische invloeden; afwijkingen kunnen ook voorkomen bij genetische variaties of leverziekte.

Toepassingen: esterases worden gebruikt als biocatalysatoren in de synthese van esters en bij de afbraak van esters in industriële processen, en dragen bij aan de metabolisatie van farmaceutische intermediairen. In planten en micro-organismen dragen esterases bij aan de afbraak van esterverbindingen in de omgeving.