enzymwerkzaamheid

Enzymwerkzaamheid, oftewel enzymatische activiteit, is de snelheid waarmee een enzym een chemische reactie katalyseert. In de biochemie wordt de activiteit meestal uitgedrukt als de hoeveelheid product die per tijdseenheid ontstaat onder specifieke, vastgelegde omstandigheden. De activiteit hangt af van factoren zoals de hoeveelheid enzym en substraat, de temperatuur, de pH en de aanwezigheid van cofactoren of regulatorische moleculen. Voor vergelijking tussen enzymen worden kinetische parameters zoals Km en Vmax gebruikt, en vaak ook kcat. In laboratoriumassays wordt activiteit uitgedrukt in eenheden zoals U (1 U is de omzetting van 1 µmol substraat per minuut) of in katal (kat), waarbij 1 kat gelijk staat aan 1 mol per seconde.

Factoren die de enzymwerkzaamheid beïnvloeden, zijn onder meer substraatconcentratie (bij lage [S] is de snelheid evenredig met [S]; bij hoge [S] nadert de snelheid de Vmax), temperatuur (elk enzym heeft een optimum; te hoge of te lage temperaturen verlagen de activiteit) en pH (elk enzym heeft een pH-optimum). Daarnaast spelen cofactoren en co-enzymen, ionische sterkte en de aanwezigheid van regulerende moleculen een rol. Inhibitoren kunnen competitief, niet-competitief of un-competitief zijn en zo de activiteit verlagen; activatoren kunnen de activiteit verhogen. Ook posttranslationele modificaties en verschillende isoformen kunnen de activiteit bepalen.

Kinetiek en regulatie: Het Michaelis-Menten-model beschrijft hoe de snelheid afhangt van de substraatconcentratie. Km geeft de affiniteit voor het substraat aan en Vmax de maximale snelheid bij saturatie. Allosterische enzymen vertonen vaak cooperativiteit en worden geregeld via allostere sites. Regulatie vindt ook plaats door covalente modificaties zoals fosfylering en door proteolytische activatie. In de klinische praktijk is enzymactiviteit van belang als biomarker en in industriële processen zoals biotransformatie en voedselproductie.