Sauerstoffbindungskapazität

Sauerstoffbindung bezeichnet die Bindung von Molekularem Sauerstoff an biologische Träger und Pigmente, vor allem an Hämoglobin im roten Blutkörperchen und an Myoglobin in der Muskulatur. In Wirbeltieren ermöglicht Hämoglobin den Sauerstofftransport im Blut, während Myoglobin als Speicherung und rasches Abgeben von O2 in Muskeln dient.

Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten (zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten) mit Häm-Gruppen, an denen jeweils ein Eisen(II) bindet. Die Sauerstoffbindung erfolgt kooperativ, was zu einer sigmoiden O2-Sättigungskurve führt. In der Lunge steigt pO2, Hämoglobin bindet O2; in Geweben sinkt pO2, O2 wird freigesetzt. Der Bohr-Effekt beschreibt, wie niedriger pH-Wert und erhöhte CO2-Konzentration die Affinität senken und damit die Sauerstoffabgabe in Geweben erleichtern. Faktoren wie Temperatur und 2,3-Bisphosphoglycerat beeinflussen ebenfalls die Affinität.

Myoglobin hat eine einzelne Polypeptidkette mit einer Häm-Gruppe; es besitzt eine höhere Affinität für O2 als Hämoglobin und reagiert hyperbolisch. Es dient als O2-Speicher in Muskeln und liefert O2 an arbeitende Gewebe, wenn der Blutspiegel niedrig ist.

CO bindet Hämoglobin mit hoher Affinität und blockiert so den O2-Transport, was zu Gewebeatmungen und Hypoxie führen kann. Methemoglobinamie und andere Störungen können die O2-Aufnahme beeinträchtigen. Klinisch werden Sauerstoffsättigung (SaO2) und arterieller Sauerstoffgehalt (CaO2) gemessen, um die beamte Sauerstoffbindung zu beurteilen.

Die Sauerstoffbindung ist zentral für Atmungsphysiologie, Anpassungen an Höhenlage und das Verständnis von Erkrankungen wie Anämie oder chronischen Lungenerkrankungen.