Hämproteinen

Hämproteïnen zijn eiwitten die een heem-prosthetische groep bevatten, een ijzer-porfyrine, als integraal onderdeel van hun structuur. De heemgroep kan fungeren als elektronendrager of als katalytisch centrum en maakt reversibele binding van gassen mogelijk, zoals zuurstof, koolmonoxide en stikstofmonoxide (NO).

Er bestaan verschillende heemtypen, waaronder heem b, a en c, die voorkomen in verschillende eiwitten en verschillen in structuur en redoxpotentieel. In veel hämproteïnen is het ijzer van het heem gebonden via axiale liganden, meestal een histidine (proximaal) en een tweede ligand (vaak een watermolecuul of methionine) aan de distale zijde. Het ijzer kan aanwezig zijn als Fe2+ (ferro) of Fe3+ (ferri), met gevolgen voor functie en gasbinding.

De biosynthese van heem vindt plaats in de mitochondriën en het cytosol van cellen en omvat meerdere enzymatische stappen, beginnend bij de productie van aminolevulinezuur. Het heem wordt daarna in apoproteïnen ingevoegd door gespecialiseerde chaperones en transporters. Afbraak van heem door heme-oxygenase leidt tot biliverdine, bilirubine, ijzer en koolmonoxide.

Belangrijke functies van hämproteïnen zijn zuurstoftransport en -opslag (hemoglobine en myoglobine), elektronentransport in membranen door cytochromen, en katalyse en detoxificatie (zoals catalase, peroxidases en cytochroom P450). Ze spelen ook een rol in sensorische systemen die gasconcentraties reguleren. Klinisch relevante voorbeelden zijn porfyrieën door stoornissen in heemsynthese en bloedarmoede bij een heemtekort.