Enzymsubstraatparen

Enzymsubstraatparen zijn de specifieke combinaties van een enzym en het substraat waarop het enzym inwerkt. Bij een reactie bindt het enzym het substraat in het actieve centrum en vormt zich een tijdelijk enzyme-substraatcomplex (ES). In dit complex wordt de binding en oriëntering van het substraat zodanig aangepast dat de chemische omzetting naar product mogelijk is; daarna dissociëren de producten en kan het enzym opnieuw een substraat binden.

Enzymen tonen hoge specificiteit: doorgaans herkent een enzym slechts een bepaald substraat of een kleine groep verwante substraten. Deze specificiteit komt door de vorm en chemische eigenschappen van het actieve centrum, en wordt verklaard door modellen zoals het lock-and-key-principe en het induced fit-principe: de binding gebeurt via waterstofbindingen, ionische interacties en van der Waals-krachten, en kan het actieve centrum zich aanpassen aan de structuur van het substraat.

Kinetisch wordt de relatie tussen snelheid en substraatconcentratie vaak beschreven met de Michaelis-Menten-kinetiek. Km geeft een indicatie van de bindingsaffiniteit; lage Km duidt op hoge affiniteit. Vmax is de maximale snelheid bij verzadiging. De binding is doorgaans reversibel: bij lage substraatconcentraties kan het ES-Complex uiteen vallen en ontstaat vrij enzym en substraat.

Veel voorkomende enzymsubstraatparen zijn bijvoorbeeld amylase en zetmeel, lactase en lactose, sucrase en sucrose, en proteasen die peptidebindingen in eiwitten afbreken. Een correcte ES-paarvorming is fundamenteel voor stofwisseling, energiewinning en regulatie, en kan worden beïnvloed door factoren zoals pH, temperatuur en de aanwezigheid van inhibitoren of activatoren.