AktinMyosinInteraktionen

Aktin-Myosin-Interaktionen sind zentrale motorische Prozesse in Zellen, die chemische Energie aus ATP in mechanische Arbeit umsetzen. Dabei wirken actinfilamente als lange dünne Filamente und myosin als motorprotein, wobei in vielen Zellen Myosin-II die trekantenartigen Kontraktionsmechanismen auslöst. Die Interaktion ermöglicht das „Gleiten“ der Filamente gegeneinander, wodurch sich Muskelfasern verkürzen oder Zellen ihre Form ändern.

Der Grundmechanismus basiert auf dem Cross-Bridge-Zyklus. Ein ruhender Myosin-Kopf bindet an actin, ATP bindet an den Kopf und führt zur Detachment des Kopfes. ATP wird hydrolysiert, der Kopf “zieht” sich in eine gespannte Position (Vorbereitung). Bei Signalen, typischerweise durch Kalziumionen, bindet der Myosin-Kopf erneut an actin; der Abspaltung von Pi löst die Kraftschlagbewegung (Power Stroke) aus, und ADP wird freigesetzt. Danach bindet ein neues ATP-Molekül und der Kopf löst sich erneut, bevor der Zyklus von vorn beginnt. In Muskeln führt dieses zyklische Abwechseln der Bindungen und der Kraftschläge zur Verkürzung der Sarkomere und damit zur Muskelkontraktion.

Regulation erfolgt je nach Zelltyp unterschiedlich. In Skelettmuskeln sorgt Kalzium für die Freigabe der Bindungsstellen durch Tropomyosin-Troponin, sodass Myosin binden kann. In glatten Muskeln reguliert die Phosphorylierung der regulierenden Leichtkette des Myosins durch MLCK die Aktivität; Dephosphorylierung durch MLCP führt zur Entspannung. Zusätzlich spielen neuronale Signale, Kalziumhomöostase und Cytoskelett-Wechselwirkungen eine Rolle.

Funktionen reichen von Muskelkontraktion über Zellmigration und Formgebung bis hin zu Zytokinese und Transportprozessen in Zellen. Störungen können zu muskuloskelettalen Erkrankungen oder vaskulären Problemen beitragen.