hidrolasa

Las hidrolasas son enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis: rompen enlaces químicos mediante la adición de agua, transformando sustratos complejos en moléculas más simples. En la nomenclatura IUBMB pertenecen al grupo EC 3, las hidrolasas, y actúan sobre diversos tipos de enlaces, como ésteres, enlaces glucosídicos, enlaces peptídicos y fosfoesteres. Entre ellas se encuentran las lipasas, proteasas, glucosidasas, fosfatasas y nucleasas.

El mecanismo general implica un sitio activo que facilita la ruptura del enlace mediante la activación de una molécula de agua. Muchos hidrolasas emplean una tríada catalítica, por ejemplo Ser-His-Asp en las serín proteasas, o requieren iones metálicos (Zn2+, Mg2+) para activar el agua o estabilizar el sustrato. La estructura del sitio activo determina la especificidad y la eficiencia.

Se encuentran en casi todos los organismos y cumplen funciones clave: en la digestión (amilasas, lipasas, proteasas), en el metabolismo intracelular y en el reciclaje de biomoléculas; también participan en biocatálisis, biodegradación ambiental y producción industrial de diversos productos. En medicina, la deficiencia de hidrolasas da lugar a enfermedades de almacenamiento lisosómico; ejemplos son Pompe y Gaucher. La actividad de estas enzimas está regulada por el pH, cofactores y condiciones celulares específicas.

Las hidrolasas tienen importantes aplicaciones industriales y biotecnológicas, como en la producción de alimentos, biocombustibles, detergentes y fármacos, aprovechando su especificidad y la posibilidad de optimizar condiciones de reacción.