hemoglobinemolecuul

Het hemoglobinemolecuul, vaak afgekort Hb, is het ijzerhoudende zuurstoftransporteiwit in rode bloedcellen. Het vervoert zuurstof van de longen naar weefsels en kooldioxide terug naar de longen voor uitscheiding, en het fungeert als buffer in het bloed.

Structuur: Hb is een tetramer opgebouwd uit vier globinepolypeptideketens. De meest voorkomende vorm bij volwassenen is HbA, bestaande uit twee α-ketens en twee β-ketens (α2β2). Elk keten bevat een heemgroep met een ijzerion (Fe2+) dat reversibel één O2-molecuul kan binden.

Functie en binding: de binding van zuurstof aan Hb is cooperatief; binding van O2 aan een heem verhoogt de affiniteit van de overige heemgroepen. Dit leidt tot een sigmoïde zuurstofdissociatiecurve. De O2-affiniteit wordt beïnvloed door factoren zoals pH (Bohr-effect), kooldioxide, temperatuur en 2,3-bisfosfoglyceraat (2,3-BPG).

Varianten: Foetale Hb (HbF, α2γ2) heeft een hogere O2-affiniteit, wat overdracht van zuurstof van moeder naar fetus vergemakkelijkt. Andere varianten zijn HbA2 (α2δ2) en diverse mutante vormen. Mutaties in globine-genen kunnen leiden tot ziekten zoals sikkelcelanemie (HbS) en thalassemieën.

Levenscyclus en rol: Hb wordt geproduceerd in rode bloedcellen in het beenmerg en vormt het grootste deel van het celbestand. Rode bloedcellen met Hb circuleren circa 120 dagen en leveren zuurstof aan weefsels; daarnaast draagt Hb bij aan de zuur-base-buffering van het bloed.

Klinische relevantie: Hb-concentratie wordt gemeten in een volledig bloedbeeld en wijst op bloedarmoede of polycythemie. Hemoglobine-varianten kunnen diagnostische informatie geven over erfelijke afwijkingen in het zuurstoftransport.