glucoproteínas

Glucoproteínas, también conocidas como glicoproteínas, son proteínas a las que se unen cadenas de carbohidratos de forma covalente. En la mayoría de las glucoproteínas, las cadenas glucídicas se unen a residuos de asparagina mediante enlaces N-glicosídicos (N-linked) o a residuos de serina o treonina mediante enlaces O-glicosídicos (O-linked). Estos carbohidratos pueden incluir glucosa, galactosa, N-acetilglucosamina, ácido sialicílico y fucosa, y varían en longitud y ramificación.

Son ubicuas en los seres vivos: se encuentran en proteínas secretadas, en la membrana celular y en la matriz extracelular. La glicosilación se lleva a cabo principalmente en el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi, y es crucial para el plegamiento correcto, la estabilidad y la calidad de las proteínas. En la superficie celular, las glucoproteínas participan en reconocimiento celular, adhesión, señalización y respuestas inmunitarias; funcionalmente también apoyan estructuras como la matriz extracelular.

Ejemplos notables incluyen inmunoglobulinas, que son glucoproteínas; receptores de membrana; hormonas glicoproteínicas como la hormona foliculoestimulante; y proteínas de transporte como la transferrina.

Las alteraciones en la glicosilación pueden afectar la función proteica y se asocian a trastornos congénitos de la glicosilación, así como a procesos patológicos como el cáncer y ciertas infecciones virales. En biotecnología, la glicosilación influye en la estabilidad, actividad y vida media de proteínas terapéuticas.