glicoproteínas

Las glicoproteínas son proteínas a las que se unen cadenas de carbohidratos, llamadas glicanos, de forma covalente. Esta modificación está presente en muchas proteínas secretadas o asociadas a membranas y juega un papel fundamental en su estabilidad, solubilidad y reconocimiento por otras moléculas. Las glicoproteínas intervienen en procesos como la adhesión celular, la señalización y la respuesta inmunitaria, y también pueden formar parte de la matriz extracelular o circular en fluidos biológicos como la sangre y la mucosidad.

La glicosilación, el proceso de unión de glicanos, se clasifica principalmente en glicosilación N (en la asparagina) y glicosilación O (en la serina o treonina). La glicosilación N se inicia en el retículo endoplásmico y continúa en el aparato de Golgi, dando lugar a estructuras de glicanos que pueden ser de alto contenido en manosa, complejas o híbridas. La glicosilación O ocurre principalmente en el Golgi y es más variable entre proteínas y células. La diversidad de glicanos influye en interacciones específicas y tiempos de vida de las proteínas en circulación.

Entre las glicoproteínas destacan anticuerpos y receptores del sistema inmunitario, glicoproteínas de hormonas como las gonadotropinas, transferrina y proteínas de la superficie celular como MHC, integrinas y selectinas. Los glicanos también son relevantes en virus y bacterias, que muestran glicoproteínas en su envoltura para reconocer células huésped.

Trastornos en la glicosilación, como los trastornos congénitos de la glicosilación (CDG), subrayan la importancia clínica de las glicoproteínas. En biotecnología, la glicosilación de proteínas terapéuticas influye en su actividad, inmunogenicidad y cinética de vida.