inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas, también conocidas como anticuerpos, son proteínas producidas principalmente por células plasmáticas derivadas de linfocitos B y desempeñan un papel clave en la defensa humoral frente a patógenos, toxinas y células anómalas al reconocer antígenos de manera específica.

Estructura: cada inmunoglobulina es una molécula en forma de Y formada por dos cadenas ligeras (kappa o lambda) y dos cadenas pesadas, unidas por enlaces disulfuro. Las regiones variables determinan el reconocimiento del antígeno y las regiones constantes definen la clase y funciones.

Clases: existen cinco isotipos en humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. IgG es la más abundante en sangre; IgA predomina en secreciones mucosas; IgM es la primera respuesta ante un antígeno; IgE participa en reacciones alérgicas y defensa contra parásitos; IgD se relaciona principalmente con receptores de linfocitos B.

Diversificación y función: la diversidad se genera por recombinación somática de genes de inmunoglobulina y, durante la respuesta, por maduración de afinidad y cambio de clase. Las inmunoglobulinas neutralizan toxinas y virus, opsonizan microorganismos para fagocitosis e inician la activación del complemento (especialmente IgM e IgG).

Producción y distribución: se producen en médula ósea y se secretan por células plasmáticas hacia la sangre, leche y mucosas; algunas formas actúan como receptores de linfocitos B en membrana (anticuerpos de B).

Aplicaciones clínicas: los déficits de inmunoglobulinas provocan infecciones recurrentes; se evalúan midiendo IgA, IgG e IgM y anticuerpos específicos. La terapia con inmunoglobulina humana (IVIG o SCIG) se usa en inmunodeficiencias y ciertas condiciones autoinmunes. También existen anticuerpos monoclonales para terapias dirigidas en oncología e inmunología.