antigenenbinding

Antigenbinding verwijst naar de specifieke interactie tussen een antigeen en een bindingsplaats op een immuunreceptor of een molecuul met een immuunfunctie, waardoor herkenning van het antigeen mogelijk wordt en vaak een immuunrespons wordt geïnitieerd. De term wordt gebruikt bij zowel antilichamen als T-celreceptoren, maar ook bij andere bindingsmoleculen in het immuunsysteem.

Bij antilichamen is antigenbinding mogelijk door de paratoop op de variabele domeinen van de zware en lichte keten. Het antigeen heeft epitopen die complementair zijn aan dit paratoop. Bij T-celreceptoren vindt antigenbinding plaats in de context van MHC-presentatie: de TCR herkent een peptide-epitoop gebonden aan een MHC-molecuul.

Eigenschappen van de binding zijn grotendeels niet-covalent en omvatten waterstofbruggen, ionische interacties, van der Waals-krachten en hydrophobiciteit. De sterkte van de binding wordt uitgedrukt als affiniteit (de bindingssterkte tussen paratoop en epitoop) en aviditeit (de gecombineerde bindingsterkte bij meerdere bindingspunten). Epitoopen kunnen conformational (afhankelijk van 3D-structuur) of lineair zijn, waardoor zowel structuur- als sequentieverschillen bepalend kunnen zijn voor herkenning.

Specificiteit en kinetiek spelen een centrale rol: antigenbinding is doorgaans zeer specifiek, maar kunnen ook cross-reactiviteit vertonen. Bij B-cellen kan affiniteit toenemen door somatische hypermutatie en selectie, wat leidt tot betere neutralisatie. De kinetiek van binding wordt vaak beschreven met parameters zoals k_on, k_off en KD.

Toepassingen en belang zijn onder meer serologie en diagnostiek, vaccinontwerp, en de ontwikkeling van therapeutische antilichamen. Antigenbinding bepaalt of een immuunrespons effectief is, bijvoorbeeld door neutralisatie, opsonisatie of T-cellActivation.

---