Kollagenabbau

Kollagenabbau bezeichnet den Abbau von Kollagenfasern, einem der wichtigsten Strukturproteine des Bindegewebes. Kollagenarten wie Typ I, II und III kommen vor allem in Haut, Knochen, Knorpel und Sehnen vor. Der Abbau gehört zum normalen Gewebeumlauf und dient der Gewebereparatur, der Anpassung an Belastungen sowie der Wundheilung. Gleichzeitig tragen Dysbalancen beim Kollagenabbau zur Gewebe degeneration in verschiedenen Organen bei.

Der enzymatische Abbau erfolgt vor allem durch Matrixmetalloproteinasen (MMPs), insbesondere Kollagenasen wie MMP-1, MMP-8 und MMP-13. Diese Enzyme lösen die Triplettstrukturen der Kollagenfasern auf. Weitere Proteasen, etwa Cathepsin-K, unterstützen den Vorgang, insbesondere in Knochengewebe. Nicht-enzymatischer Abbau kann durch fortschreitende Alterung und fortgeschrittene Quervernetzung von Kollagen durch Reifungsprozesse oder Glycation erfolgen. Der Abbau wird durch Entzündung, mechanische Belastung, oxidativen Stress und Umweltfaktoren beeinflusst.

Die Regulation erfolgt auf Zellebene: Fibroblasten, Chondrozyten und Osteoklasten produzieren Kollagen sowie Proteasen; TIMPs hemmen MMPs und modulieren den Abbau. Zytokine wie IL-1 und TNF-α erhöhen die MMP-Expression; Hormone wie Östrogen können den Abbau hemmen. Wachstum Faktoren wie TGF-β beeinflussen Synthese und Abbau von Kollagen.

In der Medizin dient die Analyse von Kollagenabbauprodukten als Biomarker für Gewebeabbau, etwa CTX-I oder ICTP im Blut oder Urin. Dysbalancen beim Kollagenabbau tragen zu Erkrankungen wie Arthrose, Osteoporose oder Hautalterung bei und sind Gegenstand von Forschungs- und Therapiestrategien, die auf MMP-Hemmung, Anti-entzündliche Maßnahmen oder Förderung der Kollagen-Synthese abzielen.