Kollagenfasern

Kollagenfasern sind lange, starke Faserstrukturen des extrazellulären Matrixgewebes, die aus fibrillären Kollagenmolekülen bestehen. Die wichtigsten Kollagentypen, die Fasern bilden, sind Typ I, II und III. Jedes Kollagenmolekül besitzt eine charakteristische Triplehelix aus wiederholten Glycin-Prolin-Hydroxyprolin-Einheiten, die sich zu Fibrillen, Fibrillenbündeln und schließlich zu Fasern anordnen. Die Fasern sind in der Lage, hohe Zugkräfte zu widerstehen und tragen so zur mechanischen Festigkeit von Geweben bei.

Bildung und Struktur erfolgen überwiegend durch Fibroblasten. Diese sezernieren Prokollagen in der extrazellulären Matrix, wo die Terminalteile abgespalten werden und reife Kollagenmoleküle entstehen. Moleküle lagern sich in eine gestaffelte Anordnung (Ultrastruktur der Fibrillen) und werden durch kovalente Querverbindungen, vermittelt durch Lysinoxidase, weiter vernetzt. Die Fasern weisen einen typischen Durchmesserbereich von einigen zehn bis mehreren hundert Nanometern auf und zeigen aufgrund ihrer Anordnung charakteristische Polarisationsmerkmale.

Verbreitung und Funktion: Kollagenfasern finden sich bevorzugt in Bindegeweben wie Sehnen, Bändern, Dermis, Knochen, Gefäßen und Knorpelmatrix. Sie liefern Zugfestigkeit, verteilen mechanische Lasten, ermöglichen Spannungsübertragung zwischen Zellen und tragen zur Formstabilität von Geweben bei. Die Materialeigenschaften sind typabhängig; Typ-I-Fasern sind besonders fest, Typ-II-Fasern vor allem in Knorpelmatrix.

Synthese und Erkrankungen: Die Kollagenbiosynthese erfordert Vitamin C für Hydroxylierung. Ein Mangel führt zu Skorbut mit schwachen Gefügen und Blutungstendenzen. Alterung, genetische Kollagenkrankheiten (z. B. Ehlers-Danlos, Osteogenesis imperfecta) und Fibrosen beeinflussen Struktur und Funktion der Kollagenfasern. Ihr Zustand ist auch von Bedeutung für Wundheilung und Geweberegeneration.