KollagenSynthese

Kollagensynthese ist der zelluläre Prozess, durch den Kollagen, das wichtigste Faserprotein des Bindegewebes, hergestellt wird. Hauptakteure sind Fibroblasten, Chondrozyten und Osteoblasten. Die Synthese beginnt im rauen endoplasmatischen Retikulum mit der Translation der Alpha-Ketten der Kollagentypen (zum Beispiel COL1A1/COL1A2).

Nach der Signalpeptid-Abspaltung erfolgen posttranslationale Modifikationen: Prolin- und Lysylreste werden durch Prolyl- und Lysylhydroxylasen hydroxiliert, wofür Vitamin C als Kofaktor notwendig ist. Hydroxyliertes Lysin kann glycosyliert werden. Die drei Alpha-Ketten lagern sich zu einer Prokollagen-Triplehelix zusammen, stabilisiert durch Disulfidbrücken an den Enden.

Im Golgi-Apparat folgen weitere Modifikationen, dann wird Prokollagen sezerniert. Im Extrazellulärraum werden die N- und C-propeptide von Prokollagen abgespalten, wodurch Tropokollagen entsteht. Tropokollagen-Moleküle polymerisieren zu Fibrillen, die durch Quervernetzungen stabilisiert werden. Die Quervernetzung erfolgt durch Lysyloxidase, benötigt Kupfer, und führt zu geflechtartigen Kollagen-Netzwerken.

Verschiedene Kollagentypen bilden unterschiedliche Gewebe: Typ I in Haut, Knochen und Sehnen; Typ II im Knorpel; Typ III in Haut und Gefäßen; Typ V in vielen Geweben. Die Synthese wird durch Wachstumsfaktoren wie TGF-β und Ernährungsstatus reguliert.

Störungen der Kollagensynthese umfassen Skorbut (Vitamin-C-Mangel), Ehlers-Danlos-Syndrome und Osteogenesis imperfecta, die zu geweblicher Instabilität führen können.

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