TropokollagenMoleküle

Die Tropokollagenmoleküle sind die Grundbausteine des Kollagens, dem wichtigsten Strukturprotein des Bindegewebes. Jedes Tropokollagenmolekül besteht aus drei polypeptidischen α-Ketten, die sich zu einer stabilen Triplehelix zusammenschlingen. Die Ketten tragen die charakteristische Gly-X-Y-Sequenz, wobei Glycin jede dritte Position einnimmt; X und Y sind häufig Prolin bzw. Hydroxyprolin. Die Triplehelix weist eine Länge von etwa 300 Nanometern und einen Durchmesser von rund 1,5 Nanometern auf und wird durch posttranslationale Modifikationen stabilisiert.

Die Tropokollagenmoleküle entstehen aus Prokollagenvorläufern, die von Fibroblasten in das extrazelluläre Milieu sezerniert werden. Dort werden N- und C-terminalpeptide durch spezifische Proteasen abgespalten, wodurch Tropokollagen freigesetzt wird. Diese Moleküle ordnen sich then parallel an und bilden fibrilläre Strukturen mit der charakteristischen D-Periodizität von etwa 67 Nanometern.

In der extrazellulären Matrix lagern Tropokollagenmoleküle schulterartig und lagern sich zu Kollagenfibrillen zusammen. Die Vernetzung zwischen Tropokollagenmolekülen erfolgt durch Lysyloxidase, die Quervernetzungen zwischen Lysinresten bildet. Diese Vernetzungen erhöhen die Zugfestigkeit und Steifigkeit der fibrillären Kollagenstrukturen und ermöglichen deren langfristige Stabilität im Gewebe.

Vorkommen und Bedeutung: Tropokollagenmoleküle sind in verschiedenen Kollagenarten vertreten, darunter Typ I in Haut, Knochen und Sehnen, Typ II in Knorpel und Typ III in retikulären Fasern. Sie bestimmen wesentliche mechanische Eigenschaften des Bindegewebes und spielen eine zentrale Rolle bei Wundheilung und Gewebeentwicklung. Fehler in der Synthese oder Vernetzung können zu Bindegewebsstörungen wie Osteogenesis imperfecta oder Ehlers-Danlos-Syndromen beitragen.