Strukturprotein

Strukturproteine sind Proteine, die primär der mechanischen Stabilität, Formgebung und dem Gerüstbau von Zellen und Geweben dienen. Sie weisen typischerweise faserige Strukturen auf, sind oft widerstandsfähig gegen Zugkräfte und bilden Netzwerke oder Filamente, die Gewebe festigen und unterstützen.

Zu den wichtigsten Strukturproteinen gehören Kollagen, Keratin und Elastin in der extrazellulären Matrix sowie das Cytoskelett aus Actin (Mikrofilamente), Tubulin (Mikrotubuli) und Intermediärfilamenten wie Desmin, Vimentin und Keratinfilamenten. Kollagen ist ein Hauptbestandteil des Bindegewebes und verleiht Zugfestigkeit; Elastin sorgt für Dehnbarkeit in Gefäßen und Lunge; Keratin bildet stabile Fasern in Haut, Haaren und Nägeln.

Auf molekularer Ebene zeigen Strukturproteine charakteristische Assemblierungswege: Kollagen bildet Triplett-Helices, Keratin bildet Coiled-Coil-Dimere, die zu langen Filamenten verschaltet werden; Elastin vernetzt sich zu elastischen Netzen. Die Stabilität wird durch covalente Kreuzbindungen, zum Beispiel durch Lysyloxidase, weiter erhöht.

Biosynthese und Verarbeitung unterscheiden sich: Kollagen wird in Fibroblasten synthetisiert, als Prokollagen sezerniert, extracellular matrix prozessiert, Propeptide entfernt und Kollagenfibrillen vernetzt. Andere Strukturproteine werden in Zellen gebildet, teils modifiziert und in Filamenten aufgebaut, wobei Assemblierungsteile oft außerhalb der Zelle stattfinden.

Relevanz: Strukturproteine sind entscheidend für Gewebestabilität, Wundheilung und Gewebedynamik. Mutationen in Strukturproteinen verursachen Erkrankungen wie Osteogenesis imperfecta (Kollagen Typ I), Epidermolysis bullosa simplex (Keratine) und Marfan-Syndrom (Fibrillin-1). In Wissenschaft und Biomedizin dienen sie auch als Grundlage für biomaterialbasierte Gewebeersatzstoffe.