Lysinresten

Lysinreste sind die in Proteinen vorkommenden Reste der Aminosäure Lysin. Die Seitenkette von Lysin enthält eine ε-Aminogruppe, die bei physiologischem pH meist protoniert ist und somit eine positive Ladung trägt. Dadurch gehören Lysinreste zu den basischen, hydrophilen Bestandteilen von Proteinen und kommen häufig auf Proteinoberflächen vor, wo sie an Wechselwirkungen mit negativ geladenen Gruppen wie DNA beteiligt sein können. In Enzymen können Lysinreste auch eine Rolle in katalytischen Zentren übernehmen, etwa durch Base- oder nucleophile Eigenschaften.

Lysinreste sind zentral für posttranslationale Modifikationen. Häufige Modifikationen sind Acetylierung, Methylierung (Mono-, Di- und Trimethylierung), Ubiquitinierung und Sumoylierung. Diese Veränderungen verändern die chemische Ladung, Struktur und Interaktionen der modifizierten Proteine und spielen eine Schlüsselrolle bei der Regulierung von Genexpression, Proteinstabilität, Lokalisation und Signalwegen. Insbesondere Histonlysinreste beeinflussen durch Modifikationen die Chromatinstruktur und die Transkriptionsaktivität und werden im so genannten Histoncode diskutiert.

Analytisch sind Lysinreste in der Proteomik gut untersuchbar: Massenspektrometrie und spezifische Reagente ermöglichen die Identifikation von Lysinrestpositionen sowie deren Modifikationen. Lysine sind in Proteinen relativ häufig vertreten; zusätzlich ist Lysin als freies Molekül eine essentielle Aminosäure im menschlichen Ernährungsbedarf.

Zusammengefasst sind Lysinreste vielseitig bedeutsam für die Struktur, Funktion und Regulation von Proteinen und dienen als wichtige Zielorte posttranslationaler Modifikationen.