Massenspektrometrie

Massenspektrometrie ist eine analytische Methode zur Bestimmung der Masse und Struktur von Molekülen durch Messung des Verhältnisses Masse zu Ladung (m/z) geladener Ionen. Proben werden ionisiert, die Ionen getrennt und ihre Signale gemessen, aus denen Molmasse, Zusammensetzung und, bei Tandem-MS, Strukturinformationen abgeleitet werden.

Zentrale Komponenten sind eine Vakuumkammer, eine Ionenquelle, ein Massenanalysator und ein Detektor. Je nach Zielsetzung kommen verschiedene Ionisierungsmethoden zum Einsatz, zum Beispiel Elektronenstoß (EI) für geringe Moleküle, MALDI und ESI für biologische Proben. Der Massenanalysator trennt Ionen nach m/z; gängige Typen sind Quadrupol, Ionenfalle, TOF, Orbitrap und FT-ICR. Der Detektor wandelt Ionenströme in elektrische Signale um, die digital erfasst werden.

Ablauf: Probeninjektion, Ionisierung, Trennung der Ionen nach m/z, Detektion und Datenverarbeitung. Mehrere Ladungen, insbesondere bei großen Biomolekülen, erfordern oft Deconvolution. MS/MS liefert durch gezielte Fragmentierung Hinweise auf die Struktur.

Anwendungen umfassen Proteomik, Metabolomik, pharmazeutische Analytik, Umweltanalytik, Polymerchemie und Isotopenmarkierung. Die Methode ist hochsensitiv, ermöglicht quantitative Messungen und liefert strukturelle Hinweise durch Fragmentierungsmuster.

Vorteile liegen in Empfindlichkeit, Breite des Messbereichs und Vielseitigkeit. Limitationen umfassen Ionisierungseffekte, Matrixeffekte, Kalibrierung und die Interpretation komplexer Spektren; oft werden Kopplungen mit Trenntechniken wie LC oder GC verwendet.

Die Methode entwickelte sich im 20. Jahrhundert. J. J. Thomson legte die Grundlagen; in den 1980er Jahren brachten MALDI und ESI neue Anwendungen, seitdem ermöglichen moderne Instrumente wie Orbitrap und FT-ICR hochauflösende Spektren.