Lysinreste

Lysinreste bezeichnen die Lysin-Aminosäurereste in Proteinen. Lysin ist eine basische Aminosäure mit einer relativ langen, unverzweigten Seitenkette, deren ε-Aminogruppe am C-Terminus der Seitenkette im Protein verbleibt. Bei physiologischem pH-Wert ist diese ε-Aminogruppe protoniert und trägt eine positive Ladung. Dadurch treten Lysinreste bevorzugt an Proteinoberflächen auf und bilden unter anderem Salt Bridges und Wasserstoffbrücken, sie binden auch an negativ geladene Gruppen wie die DNA-Rückgrate.

Lysinreste spielen eine zentrale Rolle in Struktur und Regulation von Proteinen. Sie können aktiv an der Bindung von Proteinen, Nukleinsäuren oder kleinen Molekülen beteiligt sein und finden sich häufig in Katalysationszentren oder Bindungsstellen. Aufgrund ihrer positiven Ladung tragen sie wesentlich zur Kompaktheit und Stabilität von Proteinen sowie zur Interaktion mit DNA in Chromatinproteinen bei.

Posttranslationale Modifikationen von Lysinresten haben eine besondere biologische Bedeutung. Zu den wichtigsten Modifikationen gehören die Acetylierung, die die ε-Aminogruppe neutralisiert und die Bindung an DNA reduzieren kann; die Methylierung (Monomethyl-, Dimethyl- oder Trimethyl-Lysin), die als epigenetischer Signalmechanismus dient; sowie Ubiquitinierung und Sumoylierung, die oft den Proteinabbau, die Zelllokalisation oder Interaktionen regulieren. In Histonen ermöglichen Lysinmodifikationen eine feine Steuerung der Chromatinstruktur und damit der Genexpression.

Methodisch werden Lysinreste und ihre Modifikationen typischerweise durch Massenspektrometrie in Proteinen identifiziert und quantifiziert. Die Untersuchung von Lysinresten bietet Einblicke in Proteinfunktion, Epigenetik, Signalwege und Krankheiten.