Amidbindungen

Eine Amidbindung, im chemischen Sprachgebrauch auch Carboxamidbindung genannt, ist eine kovalente Bindung zwischen dem Carbonylkohlenstoff einer Carboxylgruppe und dem Stickstoff einer Amingruppe. Allgemein lässt sie sich durch die Verbindung R-CO-NR'R'' beschreiben. Amidbindungen entstehen häufig durch Kondensation, bei der ein Wassermolekül abgespalten wird. In der Biologie ist die bekannteste Form die Peptidbindung, die Aminosäuren zu Peptiden und Proteinen verbindet.

Die Amidbindung zeichnet sich durch eine starke Delokalisierung der Elektronen im C–N-Band aus. Durch Resonanz besitzt sie Partialdoppelbindungscharakter, wodurch die Bindung planar ist und die Rotation um die C–N-Achse stark eingeschränkt wird. Peptidbindungen in Proteinen sind in der Regel trans konfiguriert; Ausnahmen bildet Prolin, das auch cis auftreten kann. Die C=O-Bindung ist kurz, und die N–H-Gruppen können Wasserstoffbrücken bilden, was die Stabilität von Sekundärstrukturen unterstützt.

Amidbindungen sind chemisch relativ stabil und hydrolysieren langsamer als Esterbindungen. Durch saure oder basische Hydrolyse zerlegen sie sich in Carboxylgruppen und Aminogruppen; Enzyme wie Proteasen spalten sie spezifisch in Proteinen.

Vorkommen und Bedeutung: In der Biologie bilden Amidbindungen das Rückgrat von Proteinen (Peptidbindungen). In der Polymerchemie werden Polyamide wie Nylon durch wiederholte Amidbindungen aufgebaut. Amide spielen außerdem eine zentrale Rolle in vielen Naturstoffen und pharmazeutischen Verbindungen.

Zusammengefasst: Die Amidbindung ist eine planare, resonant stabilisierte C–N-Verbindung, die Struktur und Funktion von Proteinen prägt und zugleich eine Schlüsselrolle in Polyamiden hat.