Amidbindung

Die Amidbindung, fachsprachlich Amide Bindung, bezeichnet eine chemische Verknüpfung zwischen dem Kohlenstoff der Carbonylgruppe und dem Stickstoff einer Aminogruppe, strukturiert als C(=O)-N. Sie ist zentral in Proteinen, wo sie als Peptidbindung zwischen Aminosäuren auftritt.

Entstehung und Relevanz: Die Amidbindung entsteht typischerweise durch Kondensation zweier Funktionsgruppen – eine Carboxylgruppe reagiert mit einer Aminogruppe unter Abspaltung von Wasser. In der Biologie ermöglicht diese Bindung den Aufbau langer Peptid- und Proteinstrukturen.

Struktur und Eigenschaften: Die Amidbindung ist planare, die beteiligten Atome sind sp2-hybridisiert. Durch Mesomerie zwischen O=C–NH und O−–C=N+H entsteht ein partialer Doppelbindungscharakter der C–N-Bindung, was zu einer reduzierten Rotationsfreiheit führt. Die C–N-Bindung ist kürzer als ein gewöhnliche Einfachbindung (etwa 1,32 Å) und der Sauerstoff-Carbonyl-Doppelbindung ist charakteristisch (etwa 1,23 Å). Die Amidgruppe ist relativ unreaktiv und der amide Stickstoff wenig basisch.

Konformation und Reaktivität: Die Amidbindung limitiert die Drehung um die C–N-Bindung, wodurch Peptid- und Proteinstrukturen tendenziell stabilisiert werden. In Proteinen ist die trans-Konformation der Amidbindung bevorzugt; Ausnahmen treten vor allem bei Prolin auf, wo cis-Konformationen vorkommen können.

Bedeutung und Anwendungen: Amide finden sich in Naturstoffen, Kunststoffen und Biopolymersystemen. Hydrolyse von Amiden erfordert starke Säuren oder Basen bzw. Enzyme (Proteasen). In der synthetischen Chemie dienen Amidbindungen als Zielverknüpfungen: Peptidbindungen werden durch spezielle Kopplungsreagenzien wie DCC, EDC oder HATU gebildet.