Peptidbindungen

Peptidbindungen sind kovalente Amide zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen. Sie entstehen durch eine Kondensationsreaktion, bei der Wasser abgespalten wird, und verbinden zwei Aminosäurereste zu einem Abschnitt der Polypeptidkette. Die Bindung hat die Form -CO-NH- und weist durch Resonanz einen teilweisen Doppelbindungscharakter auf, wodurch sie planare Struktur besitzt. Wegen dieser Planarität ist die Peptidbindung wenig frei rotierbar; in den meisten Proteinen liegt sie trans vor, Cis-Konformationen treten vor allem bei X-Prolin-Verbindungen auf.

Bildung und Abbau: In der Biosynthese wird die Peptidbindung durch die Peptidtransferase des Ribosoms während der Proteinsynthese hergestellt. Weitere Bindungen entstehen durch fortgesetzte Kondensation, wodurch Polypeptide entstehen. Die Abspaltung der Peptidbindung erfolgt durch Hydrolyse, etwa durch Proteasen oder unter chemisch-physiologischen Bedingungen. Peptidbindungen sind unter normalen Bedingungen relativ stabil, aber gezielt durch Enzyme oder Reaktionsbedingungen kontrollierbar.

Rückgrat und Terminologie: Die Polypeptidkette bildet das Rückgrat der Proteine und verbindet den N-Terminus (freie Aminogruppe) mit dem C-Terminus (freie Carboxylgruppe). Die Rotation der Kette erfolgt hauptsächlich um die N-Cα- und Cα-C-Bindungen (Phi- und Psi-Winkel); die Peptidbindung selbst lässt wenig freie Rotation zu. Die stereochemische Einordnung der Aminosäuren (D- oder L-Form) betrifft die Monomer-Ebene, nicht die Bindung selbst.

Bedeutung: Peptidbindungen sind grundlegend für alle Peptide und Proteine und ermöglichen deren Speicherkraft genetischer Information sowie deren dreidimensionale Faltung. In der synthetischen Chemie lassen sich Peptidbindungen gezielt durch kondensationsartige Verfahren herstellen.