Peptidbindung

Die Peptidbindung, auch Amidebindung genannt, ist die kovalente Verknüpfung zweier Aminosäuren in Proteinen und Peptiden. Sie entsteht durch die Abspaltung von Wasser zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe der nächsten.

Chemisch handelt es sich um eine Amidverbindung, deren C=O–NH-Gruppe durch Elektronenresonanz stabilisiert wird. Dadurch ist die Bindung planar und besitzt eine teilweise Doppelbindung-Charakter, der die Rotation um die Bindung behindert.

Die Peptidbindung ist in der Regel trans konfiguriert; die Restgruppen am Alpha-Kohlenstoff liegen gegenüber dem Rest der Kette. Bei Prolin tritt häufiger eine cis-Form auf.

Biologisch bildet die Peptidbindung das Rückgrat der Polypeptidkette in Proteinen. N- und C-Terminus definieren die Orientierung der Kette. Die Ribosomen katalysieren die Peptidbindung während der Proteinsynthese; Peptidbindungen werden auch durch Proteasen gespalten.

Peptidbindungen sind allgemein relativ stabil und resistent gegenüber Wasser, können aber durch saure oder basische Hydrolyse sowie durch spezialisierte Enzyme gespalten werden. Ihre planerische Natur begünstigt die Bildung von Sekundärstrukturen wie der α-Helix und dem β-Faltblatt.