heterooligomerisch

Heterooligomerisch beschreibt die Eigenschaft eines Proteinkomplexes, der aus mehreren unterschiedlichen Untereinheiten besteht. Der Begriff setzt sich aus den griechischen Wörtern heteros (anders) und oligomer (wenige Untereinheiten) zusammen. Im Gegensatz dazu stehen homo-oligomerische Strukturen, die aus identischen Untereinheiten aufgebaut sind.

Heterooligomerische Komplexe treten in vielen Proteingruppen auf, darunter Enzyme, Rezeptoren und Ionenkanäle. Ein klassisches Beispiel ist Hämoglobin, ein Heterotetramer aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten, das Sauerstoff transportiert. Weitere Beispiele umfassen heteromere ionische Kanäle und Rezeptoreinheiten, wie NMDA-Rezeptorkomplexe (NR1/NR2-Untereinheiten) sowie nicotinische Acetylcholinrezeptoruntereinheiten.

Die Untereinheiten tragen unterschiedliche Funktionen, wodurch die Zusammensetzung die Eigenschaften des gesamten Komplexes beeinflusst. Das kann Substratspezifität, Leitfähigkeit, Reaktionskinetik, Regulation durch Liganden, Stabilität und subzelluläre Lokalisation umfassen. Die genaue Untereinzelzusammensetzung kann festgelegt sein oder variieren, was Gewebe- oder Entwicklungsabhängigkeit und funktionale Diversität ermöglicht.

Die Assemblierung heterooligomerer Strukturen erfolgt durch spezifische Protein-Protein-Interaktionen; Hilfsproteine, Faltungsmaschinerie und Chaperone unterstützen oft den Montageprozess. Fehlerhafte Assembly kann zu Funktionsverlust, dysregulierter Signalweitergabe oder Krankheiten führen, darunter bestimmte Channelopathien und andere pathologische Zustände.

Methoden zur Untersuchung heterooligomerischer Zusammensetzungen umfassen ko-Immunpräzipitation, Cross-Linking, Blue Native PAGE, Massenspektrometrie, Röntgenkristallographie und Kryo-Elektronenmikroskopie.