Hilfsproteine

Hilfsproteine sind Proteine, die andere Proteine unterstützen, ohne selbst als Enzyme zu wirken. Sie tragen zur Faltung, Stabilisierung, Lokalisierung und Assemblierung von Proteinen oder Proteinkomplexen bei und erleichtern so biochemische Prozesse. Als Oberbegriff umfassen sie verschiedene Klassen, darunter Chaperone, Gerüst- bzw. Adapterproteine sowie Transport- und Lokalisierungsfaktoren.

Chaperone fördern die korrekte Faltung von Proteinen, verhindern Fehlfaltungen und Aggregationen und begleiten typischerweise mehrstufige Faltungsprozesse. Beispiele sind Chaperone der Hsp70/Hsp40-Familie (DnaK/DnaJ) und GroEL/GroES. Scaffold- oder Adapterproteine fungieren als Bindungsplattformen, an denen mehrere Proteine zusammenkommen, und unterstützen die Assemblierung von Proteinkomplexen sowie Signalweiterleitungen. Transport- und Lokalisierungsfaktoren wie Importine/Exportine regulieren die Zieladressierung von Proteinen in Organellen oder den Zellkern.

Neben diesen Funktionen wirken Hilfsproteine auch regulatorisch: Sie modifizieren Aktivität, Stabilität oder Subzellulär-Lokalisierung von Enzymen oder Signalmolekülen. Insgesamt tragen Hilfsproteine wesentlich zur Ordnung des Proteinhaushalts, zur Effizienz biochemischer Abläufe und zur Reaktionsfähigkeit der Zelle bei. In der Biotechnologie werden sie genutzt, um rekombinant exprimierte Proteine besser zu stabilisieren, die Faltung zu fördern oder Funktionskomplexe wiederherzustellen.