Trypsyna

Trypsyna to enzym trzustkowy z grupy proteaz serynowych, kluczowy w trawieniu białek. Wytwarzana jest w formie zymogenu trypsynogenu w komórkach zrazików trzustki i wydzielana do światła jelita cienkiego, gdzie aktywowana jest przez enterokinazę (enteropeptydazę). Aktywna trypsyna rozcina wiązania peptydowe po resztach lizyny i argininy, z krótkimi wyjątkami, gdy po niej następuje proline.

Trypsyna odgrywa także rolę w aktywacji innych enzymów trzustkowych, m.in. chymotrypsynogenu do chymotrypsyny oraz proelastaz, prokarboksypeptydaz i wielu innych peptydaz. Jej aktywne miejsce zawiera triadę katalityczną His57-Asp102-Ser195, która umożliwia rozszczepianie wiązań peptydowych w mechanizmie proteolitycznym.

Regulacja aktywności opiera się na mechanizmach ochronnych, zapobiegających autodigestionowi trzustki. Główne inhibitory to SPINK1 (inhibitor trypsyny) oraz inne inhibitory serynowych proteaz. Nadmierna lub nieprawidłowa aktywacja trypsyny może prowadzić do ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki oraz uszkodzeń tkanek.

Znaczenie kliniczne: mutacje genów PRSS1 (kodującego różne formy trypsyny) sprzyjają dziedzicznemu zapaleniu trzustki; mutacje SPINK1 zwiększają ryzyko ostrego i przewlekłego zapalenia trzustki. Diagnostyka obejmuje ocenę aktywności i poziomów enzymu oraz badania genetyczne w zakresie PRSS1 i SPINK1.

Zastosowania praktyczne: w laboratorium trypsyna jest powszechnie używana do detachmentu adherentnych komórek (trypsyna-EDTA) i w proteomice do proteolitycznego trawienia białek przed analizą masową. W medycynie kluczowa jest kontrola jej aktywności w układzie pokarmowym.