chymotrypsyny

Chymotrypsyna to enzym proteolityczny z rodziny serynowych proteaz, odgrywający kluczową rolę w trawieniu białek. U wielu kręgowców wydzielana jest przez trzustkę w postaci nieaktywnego ziomenu chymotrypsynogenu i aktywowana w jelicie cienkim przez proteolityczne działanie trypsyny, która przetwarza ją do aktywnego enzymu. Chymotrypsyna rozkłada wiązania peptydowe po stronie karboksylowej reszt aromatycznych i dużych hydrofobowych, z najwyższą aktywnością wobec fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu; w mniejszym stopniu akceptuje także leucynę i metioninę.

Mechanizm działania opiera się na triadzie katalitycznej Ser195–His57–Asp102 i przebiega poprzez tworzenie acylo-enzymerowego pośrednika oraz przejściowe stany tetraedrowe, stabilizowane przez otworek oksyanionowy. Enzym ten jest stabilizowany przez jony wapnia i ma optymalne pH w granicach około 7,8–8,0 oraz temperaturę zbliżoną do warunków fizjologicznych (około 37°C). Dojrzała chymotrypsyna stanowi pojedynczą polipeptydową cząsteczkę o długości około 245 aminokwasów, zwykle pozyskiwaną z trzustek bydła lub świni na potrzeby laboratoryjne.

Zastosowania obejmują m.in. proteomikę i biochemiczne analizy białek, gdzie chymotrypsyna służy do celowanego trawienia przed analizą masową i mapowaniem peptydów. W przemyśle i badaniach enzym ten wykorzystywany jest także w procesach kontrolowanego rozkładu białek. Aktywność może być regulowana przez naturalne inhibitory proteaz, a jej przebieg zależy od warunków temperaturowych i pH.