Quimotripsinógeno

Quimotripsinógeno es la forma zimógena inactiva de la enzima digestiva quimotripsina. Es producido por las células acinares del páncreas y secretado al lumen del intestino delgado, donde participa en la digestión de proteínas. Como otros zimógenos, su activación es un proceso proteolítico que convierte una molécula inactiva en una enzima funcional.

Activación y cascada en el intestino: en la luz intestinal, la enteropeptidasa (enterokinasa) activa la tripsina a partir de tripsinógeno; la tripsina, a su vez, activa el quimotripsinógeno convirtiéndolo en π-quimotripsina, la cual se transforma posteriormente en α-quimotripsina mediante un segundo corte proteolítico. Este conjunto de pasos es parte de una cascada de activación de zimógenos pancreáticos que facilita la digestión de proteínas.

Estructura y mecanismo: el quimotripsinógeno es una molécula polipeptídica que contiene una región de activación que bloquea el sitio catalítico. Al convertirse en quimotripsina (primero en su forma π y luego en α), la enzima adopta la configuración típica de las serinas proteasas, con una tríada catalítica Ser-His-Asp, capaz de clevar enlaces peptídicos. La quimotripsina favorece la hidrólisis de enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos aromáticos como fenilalanina, tirosina y triptófano.

Funciones y relevancia: la quimotripsina contribuye a la degradación de proteínas en la dieta, trabajando junto a otras proteasas pancreáticas. Su actividad debe mantenerse regulada para evitar autodigestión y daño tisular; defectos de la digestión de proteínas pueden ocurrir en ciertas condiciones de insuficiencia pancreática.