Peptidstamm

Peptidstamm, auch als peptide backbone bezeichnet, bezeichnet den Hauptskelettanteil eines Peptids oder Proteins. Er besteht aus dem wiederholten Muster -N-Cα-C(=O)-, über das Aminosäuren durch Peptidbindungen verknüpft sind. Die Reste der Aminosäuren (R-Gruppen) sind an den Alpha-Kohlenstoff (Cα) gebunden; der Peptidstamm bleibt als Gerüst erhalten, während die Seitenketten für Eigenschaften wie Ladung, Hydrophilie oder Hindernisse verantwortlich sind. Am N-Terminus befindet sich eine freie Aminogruppe, am C-Terminus eine freie Carboxylgruppe.

Die physikalischen Eigenschaften des Peptidstamms ergeben sich aus der Planarität der Peptidbindung durch Resonanz und der Flexibilität um die Verbindungsstellen N-Cα und Cα-C(=O). Diese Rotationen werden durch die Dihedralwinkel phi und psi beschrieben und bestimmen die räumliche Faltung des Moleküls. Aus dem Zusammenspiel dieser Winkel ergeben sich Sekundärstrukturen wie Alpha-Helix oder Beta-Faltblatt sowie die gesamte Faltung eines Proteins. Der Peptidstamm dient damit als konfschaffendes Gerüst, an dem die Seitenketten ausgerichtet werden und das die charakteristische dreidimensionale Struktur ermöglicht.

In der Fachliteratur wird der Peptidstamm häufig synonym mit dem Backbone verwendet. Das Verständnis des Stammans ist zentral für die Analyse von Proteinstruktur, Peptidchemie und Tertiär- bzw. Quartärstrukturen sowie für Modellierung und Sequenzanalyse auf der Ebene der Hauptkette.