Oglicosilación

La oglicosilación es un proceso bioquímico por el cual se añaden azúcares a moléculas, principalmente proteínas y lípidos, mediante enlaces glucosídicos que se forman entre un residuo azucarado y un átomo de oxígeno de la molécula receptor.

En eucariotas, la oglicosilación se divide principalmente en dos tipos: la O-glicosilación citoplásmica/nuclear, también conocida como O-GlcNAcylación, que ocurre de forma dinámica en el citosol y núcleo; y la O-glicosilación tipo mucina (O-GalNAc), que se inicia en el aparato de Golgi y modifica proteínas secretadas o de membrana.

O-GlcNAcylación: se añade una N-acetilglucosamina (GlcNAc) a Ser o Thr por la enzima O-GlcNAc transferasa (OGT) y se elimina por O-GlcNAcase (OGA). Es un modificador dinámico que responde a señales celulares y regula funciones como la transcripción, la señalización y la estabilidad de proteínas.

O-GalNAcylation: inicia con la transferencia de GalNAc desde UDP-GalNAc a Ser/Thr por una familia de transferasas conocidas como ppGalNAcTs. Este residuo puede luego elongarse con otros azúcares para formar estructuras mucinosas, que son abundantes en proteínas secretadas y en la membrana celular, y participan en protección, lubricación y reconocimiento celular.

Importancia biológica y clínica: la oglicosilación influye en plegamiento de proteínas, estabilidad, interacciones y señalización. Alteraciones en la glicosilación se asocian con enfermedades como síndromes de glicosilación congénita y modificaciones en el cáncer.

Metodología: se estudia mediante espectrometría de masas, arrays de lectinas y enfoques de glycoproteómica.