Nglicosilación

La N-glucosilación, o N-glicosilación, es una modificación postraduccional en la que un azúcar, típicamente una molécula de glucosa en el caso de N-glucosilación, se une al nitrógeno del residuo de asparagina en una proteína, generando una glicoproteína N-enlazada. Esta modificación es notable en eucariotas y también se observa en algunos sistemas bacterianos, y desempeña funciones importantes en la biología de las proteínas.

En los eucariotas, la transferencia del oligosacárido precursor se realiza en el retículo endoplásmico por un complejo enzimático llamado oligosacáriltransferasa (OST). El oligosacárido se transfiere desde un donante lipidídico llamado dolicol-PP a la asparagina dentro de una secuencia de consenso Asn-X-Ser/Thr, donde X no es prolina. Posteriormente, los azúcares del oligosacárido se remodelan en el ER y en el aparato de Golgi, dando lugar a glicanas de alto manosa, híbridas o complejas. En otras bacterias existen rutas equivalentes, como la N-glicosilación dependiente de la enzima PglB en Campylobacter, lo que ha permitido enfoques de ingeniería de glicomas en microorganismos.

Las glicanas N pueden influir en el plegamiento y la maduración de las proteínas, participar en el ensamblaje de proteínas de membrana, mejorar la estabilidad y afectar el tráfico intracelular y las interacciones celulares. Las variaciones en el tipo y la ocupación de sitios N-glicosilados se asocian con diferencias funcionales y con ciertas condiciones patológicas. En humanos, defectos en la N-glucosilación pueden causar trastornos congénitos de la glicosilación.

El análisis de N-glicosilación se realiza por técnicas de proteómica y por métodos de glucoproteómica, y la ingeniería de glicanos en proteínas se utiliza en biotecnología para modificar propiedades de fármacos y proteínas terapéuticas.