KmWerte

KmWerte, oft auch als Michaelis-Menten-Konstante bezeichnet, sind zentrale Größen der Enzymkinetik. Der KmWert gibt an, bei welcher Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit halb so hoch ist wie die maximale Geschwindigkeit (Vmax). Sie charakterisieren die Substrataffinität eines Enzyms für ein bestimmtes Substrat unter gegebenen Bedingungen.

Formell ergibt sich die Geschwindigkeit v aus der Michaelis-Menten-Gleichung: v = Vmax [S] / (Km + [S]). Der Km-Wert entspricht der Substratkonzentration, bei der die Geschwindigkeit die Hälfte von Vmax erreicht. In der klassischen Annahme des Michaelis-Menten-Gleichgewichts ist Km = (k-1 + k2)/k1; wenn k2 deutlich kleiner als k-1 ist, nähert Km dem Dissoziationskonstanten Kd für ES an. Dennoch ist Km kein direkter Bindungskonstante-Begriff.

Bestimmung erfolgt durch Messung von v bei verschiedenen [S] und Auswertung, z. B. Lineweaver-Burk-Plot, Eadie-Hofstee oder nichtlineare Regression. Km hängt stark von Reaktionsbedingungen ab: Temperatur, pH, Pufferzusammensetzung, Enzymquelle, Isoformen, Inhibitoren oder Aktivatoren sowie Substratkonzentrationen, die die Messung beeinflussen.

Anwendungen von KmWerten umfassen den Vergleich der Substrataffinität verschiedener Enzyme, die Optimierung von Reaktionsbedingungen in der Biotechnologie sowie die Arzneimittelentwicklung. Einschränkungen: KmWerte sind keine festen universellen Größen; sie variieren mit Bedingungen, und bei allosterischen Enzymen oder komplexen Reaktionswegen ist die einfache Michaelis-Menten-Analyse nicht ausreichend.