MichaelisMentenKonstante

Die Michaelis-Menten-Konstante Km ist ein kinetischer Parameter in der Beschreibung der Reaktion von Enzymen mit Substrat nach dem Michaelis-Menten-Modell. Sie entspricht der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halb so groß ist wie die maximale Geschwindigkeit Vmax.

Für das übliche Enzym-Substrat-Reaktionsschema E + S ⇌ ES → E + P gilt Km = (k-1 + k2)/k1. Unter bestimmten Bedingungen, wenn die Abzweigung der Produktbildung k2 viel kleiner als die Dissoziationsrate k-1 ist, nähert Km dem Dissociationskonstante Kd von ES an; Km ist damit kein direkter Maßstab der Bindungsaffinität, sondern eine gemischte Größe aus Bindung und Katalyse.

Km wird experimentell bestimmt, typischerweise durch Anpassung der gemessenen Geschwindigkeit v an die Michaelis-Menten-Gleichung v = (Vmax[S])/(Km + [S]). Es kann auch indirekt über Graphen wie Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee oder Hanes-Woolf abgeschätzt werden; solche Transformationsmethoden können Verzerrungen verursachen und moderne Nicht-Linear-Fits werden oft bevorzugt. Km ist eine Konzentrationseinheit und variiert mit Bedingungen wie Temperatur, pH-Wert, Ionenstärke, dem Zustand des Enzyms und der Enzymvariante.

In der Praxis dient Km dazu, Enzyme zu vergleichen und Reaktionsbedingungen zu optimieren. Ein niedriger Km deutet auf eine höhere Affinität des Enzyms zum Substrat hin, doch Km reflektiert auch die katalytische Effizienz und ist somit kein reiner Bindungswert.