MichaelisMentenModell

Das Michaelis-Menten-Modell ist ein grundlegendes Konzept der Enzymkinetik in der Biochemie. Es beschreibt, wie die Reaktionsrate einer enzymatischen Reaktion von der Substratkonzentration abhängt und wie sich die Eigenschaften eines Enzyms aus der Bindung an das Substrat ableiten lassen. Typischerweise betrachtet das Modell eine reversible Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes ES, der anschließend ein Produkt P freigibt und das ungebundene Enzym E wieder freisetzt E + S ⇌ ES → E + P.

Unter der stationären Annahme bleibt die Konzentration des ES-Komplexes konstant, und die Reaktionsgeschwindigkeit ergibt sich aus v = d[P]/dt = k2[ES]. Durch algebraische Schritte erhält man die Michaelis-Gleichung v = (Vmax [S])/(Km + [S]). Dabei ist Vmax die maximale Reaktionsgeschwindigkeit bei vollständiger Sättigung des Enzyms (Vmax = k2[E]tot) und Km die Michaelis-Konstante, Km = (k-1 + k2)/k1, die in der Regel als Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat interpretiert wird (kleinere Km bedeutet tendenziell höhere Affinität).

Historisch wurde das Modell 1913 von Leonor Michaelis und Maud Menten eingeführt, basierend auf Messungen initialer Reaktionsgeschwindigkeiten. Die gängigste Herleitung erfolgt über das Briggs-Haldane- oder den quasi-steady-state-Ansatz, der die Annahmen des Modells formalisiert.

Anwendungen umfassen die Bestimmung von Km und Vmax aus Messdaten sowie die Nutzung von Lineweaver-Burk-, Eadie-Hofstee- oder anderen Plots zur graphischen Auswertung. Das Modell dient als einfache Grundlage, passt jedoch nur zu Ein-Substrat-Reaktionen ohne allosterische Effekte oder Kooperativität; bei Mehrsubstrat-Reaktionen oder allosterischer Regulation reichen komplexere Modelle.