Bindungsaffinitäten
Bindungsaffinitäten bezeichnen die Stärke der Wechselwirkung zwischen zwei Molekülen, beispielsweise einem Liganden und seinem Bindungspartner wie einem Protein, Enzym oder einer Nukleinsäure. Sie bestimmen, wie fest ein Ligand bindet und wie wahrscheinlich die Bildung eines Molekülkomplexes unter physiologischen Bedingungen ist. In Biochemie und Pharmakologie wird die Affinität oft durch die Dissoziationskonstante Kd beschrieben: Kd ist die Ligandkonzentration, bei der die Hälfte der Bindungsstellen besetzt ist. Die Gegenfigur Ka wird durch Ka = 1/Kd definiert. Die Beziehung zur Kinetik wird häufig durch Kd = koff/kon beschrieben. Höhere Affinität entspricht einem kleineren Kd und/oder einem größeren Ka. Typische Werte liegen im Nanomolar- bis Mikromolarbereich; sehr starke Bindungen können auch Picomolarwerte erreichen.
Die Messung von Bindungsaffinitäten erfolgt in Gleichgewichtsexperimenten oder durch kinetische Analysen. Zu den gängigen Methoden gehören
In der Praxis wird zwischen Affinität, Spezifität und Wirksamkeit unterschieden. Eine hohe Bindungsaffinität bedeutet nicht automatisch